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胰液(pancreatic juice)

放大字體  縮小字體 發布日期:2006-10-30

  胰腺的外分泌物。是由胰腺的腺泡細胞和小導管的管壁細胞所分泌。為無色透明液體,呈堿性反應,pH7.88.4,滲透濃度與血漿相等,粘滯性低,比重1.0101.018,每24小時總分泌量約為1.21.5升。當其進入小腸后,大部分可被吸收回血。小導管管壁細胞分泌碳酸氫鹽和水,胰液中主要正離子為Na K ,負離子為HCO-3Cl-。當胰液分泌率增加時,Na K 濃度基本不變,HCO-3升高,Cl-濃度降低,但負離子總濃度保持恒定。

  胰液中各種消化酶最為豐富,是食物消化過程中最重要的酶的來源,為糖類、蛋白質、脂肪及核酸等在腸內進行水解所必需。其活動環境為堿性環境,此環境是當胃內酸性食糜進入十二指腸后,被胰液中HCO3-中和,而為胰酶提供了適當活動條件。其中最主要的有胰淀粉酶(amylopsin)。人胰液中淀粉酶為α-淀粉酶,可將食物中淀粉分解為雙糖(麥芽糖)及其他產物。α-淀粉酶作用于α-14糖苷鍵。胰淀粉酶對生熟淀粉都發生作用,其最適pH7.0,一經分泌即有活性。胰脂肪酶(pancreatolipase)可將脂肪分解為甘油和脂肪酸,含三種脂肪水解酶:一為甘油一酸脂的水解酶,可水解在水、油介面上的不溶性甘油酯,需膽鹽及相應的表面活化劑一起作用,最適pH79;第二種水解二級醇或其他醇的酯,需與膽鹽一起作用,pH8;第三種水解水溶性酯的酶。還有磷脂酶A,能將卵磷脂水解成溶血卵磷脂。胰蛋白酶(trypsin)與糜蛋白酶(chymotrypsin)由胰腺腺泡細胞分泌,以無活性酶原形式存在于胰液中。胰蛋白酶原可被腸液中的腸致活酶激活成有活性的胰蛋白酶。酸及胰蛋白酶本身亦可激活胰蛋白酶原。糜蛋白酶原只能被胰蛋白酶所激活。兩種蛋白酶都能使蛋白質分解成和胨。當二者同時作用于蛋白質時,可使蛋白質分解成多肽和氨基酸,胰蛋白酶活性的適宜pH7.8

  胰液中的碳酸氫鹽:由胰腺腺泡泡心細胞分泌含碳酸氫鈉的等滲原液,液體由閏管細胞所分泌。其作用為中和進入十二指腸的酸,使腸粘膜免受侵蝕,并提供消化酶適宜的環境。

 

 
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